LES COURS DE 1ERS
SVT CHIMIE PHYSIQUE HISTOIRE MATH
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Partie 1 : Du génotype au phénotype :
Relation avec l’environnement
Chapitre 2
Les enzymes :
des protéines actives dans la catalyse.

L’enzyme c’est un biocatalyseur , c’est à dire une substance qui à faible dose accélère une action biochimique (elle permet cette action) . L’enzyme est toujours intacte en fin de réaction et est crée par un être vivant.

I / Une enzyme est spécifique d’un substrat et d’un type de réaction.
TP2 : Les enzymes : des protéines actives dans la catalyse.
TP: Saccharose ~~~~enzyme (saccharase) ~~~~ Glucose + Fructose.

Enzyme est spécifique du substrat qu’elle transforme. Souvent le nom de l’enzyme = non du substrat + suffixe « ase » de la réaction catalysée avec le suffixe « axe ».
Saccharose = dimère = Assemblage de 2 sucres le Glucose et le fructose.

Et l’enzyme est a la fois spécifique , elle à une double spécificité , substrat et d’action.
La spécificité enzymatique s’explique par la formation , pendant la réaction d’un complexe Enzyme-Substrat .

II / La catalyse enzymatique est fondée sur la formation d’un complexe Enzyme-Substrat.
Grâce a sa configuration spatiale la molécule d’enzyme peut se lier à la molécule substrat.
Complexe Enzyme-Substrat cela donne comme équation E + S = ES
Cette association Enzyme-Substrat est indispensable à la réaction Enzymatique. Dans notre exemple le substrat est constitue de 2 acides aminés ~ peptide.
Le substrat apparaît « fixe» a l’intérieur de l’enzyme. Le substrat est logé dans un espace qui correspond a sa forme. Cette petit cavité porte pour nom le site actif . A ce niveau la réaction du substrat se produit. La forme du site actif correspond a la forme du substrat. On dit qu’il sont complémentaire.
Configuration spatiale de l’enzyme et celle du substrat sont complémentaire. Le substrat « s’emboîte » parfaitement dans le site actif. Les acides aminés qui compose la molécule de substrat, ne sont pas les uns a cotés des autres , à la suite. Donc la configuration spatiale de l’enzyme qui permet de constitué le site actif.

Ce qui explique que si l’ordre des acides aminés change donc cela change par la même occasion sa configuration spatial , le complexe Enzyme-Substrat est donc plus possible .
L’action enzymatique se déroule en deux étapes, formation d’un complexe Enzyme-Substrat .La configuration spatiale de l’enzyme permet le rapprochement de certain acides aminés qui peut ce lié avec le substrat. C’est acides aminés constitue le site actif. Il y a complémentarité de forme entre Enzyme et Substrat .

Transformation du substrat en produit. Produit qui est libéré lors de la réaction Enzyme-Substrat . A la fin de cette transformation on retrouve l’enzyme intact et elle peu de nouveau interagire avec une nouvelle molécule de substrat.

B / Relation entre vitesse de réaction Enzymatique et complexe Enzyme-Substrat.

TP=Réaction étudiée: Action de la glucose oxydase.

La réaction consomme 1 mol de O2 a chaque fois que l’enzyme transforme 1 mol de Substrat en 1 mol de produit.
Donc mesurer C[O2] revient à mesuré la [S] avec [S]qui diminue et [P] qui augmente .
La C est faible , elle diminue faiblement . Au contraire quand C augmente , la vitesse initiale augmente mais plus courts?
[E]= constance pour faible C. Ceci est directement lié. Lors de la réaction Enzyme-Substrat , le substrat de manière momentané complexe Enzyme-Substrat. Lorsque toute les molécules d’Enzymes sont occupé, la réaction atteint sa vitesse maximal , il y a saturation. C d’enzyme est un facteur limitant de la réaction. Une Enzyme accélère la vitesse de réaction à 1016 et permet ainsi a de nombreuse réactions de se faire rapidement dans les conditions de vie.
En modifiant l’enzyme on empêche la création du complexe Enzyme-Substrat.

III / La catalyse enzymatique dépend des facteurs du milieu.
TP= influence du pH et de la température

A / Influence du pH

Réaction enzymatique étudier voir polycopier TP4.
On peut mettre en relation absorbance et réaction enzymatique.
L’enzyme agit dans des conditions précise de pH. Il existe un pH optimal, pour le quelle , l’activité de l’enzyme est maximal.

B / Influence de la Température

Réaction on étudie la sunnisme de l’amidon (produit) a partir du G1P. La température agit sur l’activité enzymatique , de manière générale la température augmente alors la vitesse de réaction augmente , mais si la température (dépasse) supérieure a 50° , l’enzyme est donc dénaturé c’est à dire elle perd sa configuration spatiale est perd définitivement de l’activité.
Si la température baisse l’enzyme est inactivé de manière réversible c’est a dire si la température augmente l’enzyme redevient active. Il existe pour chaque enzyme , un température optimale de fonctionnement qui correspond au lieu de vie des cellules.

Bilan:
Des enzymes sont spécifique a un substrat. La configuration Spatiales , qui dépend des acides amines permet a l’enzyme de se lié aux substrats c’est la formation du complexe Enzyme-Substrat de la réaction. Les enzymes agisse dans des conditions déterminés de la température et de pH. Une modification de la séquence des acides aminés, du pH ou de la Température , influence la configuration spatiale de l’enzyme , et peuvent . L’activité des enzymes contribue a la réalisation du Phénotype.


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Crée Par Morgan Riviere SVTCHIMIEPHYSIQUEHISTOIREMATH